Какие аминокислоты входят в состав белков?

Продукты с большим содержанием аминокислот

Все аминокислоты разделены специалистами на 3 группы – заменимые, незаменимые и условно-заменимые.

Источники заменимых аминокислот

Комплекс аминокислот BCAA

  1. Цистеин. Содержится в кукурузе, капусте брокколи, кефире, ряженке и других кисломолочных продуктах.
  2. Аланин. Способствует полноценной защите организма. Содержится в постной говядине, рыбе, свинине, дрожжах.
  3. Глутаминовая кислота. Способствует нормальным сокращениям мышц. Этой кислотой богаты грибы, томаты и сухофрукты.
  4. Таурин. Нормализует свертываемость крови, улучшает метаболизм, продлевает молодость. Содержится в красной рыбе, морепродуктах, мясе птицы.
  5. Серин. Производит серотонин, или гормон счастья. Этим веществом богаты соевые бобы, цветная капуста, творог, молоко.
  6. Глутамин. Превращается в глутаминовую кислоту и обратно. Им богаты бобовые, зелень, качественный творог, рыба.

Источники условно-заменимых аминокислот

Условно-заменимые аминокислоты частично синтезируются в организме и поступают в него с едой. Их может не хватать в определённые возрастные периоды. Эти вещества встречаются в постном мясе, орехах, различных семечках.

Stress Re.Live

Продукты с незаменимыми кислотами 

Это вещества, которые не могут быть произведены непосредственно организмом человека. Они поступают в него только из пищи. Для этого в ежедневном рационе должны присутствовать следующие продукты:

  • творог и коровье молоко;
  • мясо говядины, курица;
  • говяжья печень;
  • горох;
  • треска.

Дефицит незаменимых аминокислот можно покрыть с помощью как пищи животного происхождения, так и растительных продуктов.

1.11 Денатурация и ренатурация белков

Все белки активны, функциональны и структурно стабильны только при определенных условиях среды. Отклонения от этих условий могут привести к структурным изменениям в белках. Процесс утраты белками четвертичной, третичной и вторичной структур при воздействии химических или физических факторов называют

денатурацией (см. Рис. 20 ▼).

Большинство белков можно денатурировать воздействием высоких температур (при этом разрываются слабые связи, стабилизирующие белковую молекулу). Если повышение температуры происходит медленно, то белки сохраняют стабильность до определённой критической точки, когда утрата структурной организации происходит единовременно. Денатурация — кооперативный процесс, т.е. при нарушении структуры одного фрагмента молекулы, нарушается и структура остальной её части. Однако не все белки денатурируют при относительно высоких температурах. Например, белки термофильных бактерий и архей способны выдерживать температуры до 100°С. Первичные структуры этих белков сравнивали с гомологичными им у кишечной палочки, и отличия оказались не такими значительными. Сейчас структура этих белков активно изучается. Уже известно, что их стабильность при таких температурах связана отчасти с большим количеством поверхностных ионных связей, которые в этих белках имеют регулярное расположение в виде сети.

Помимо температуры важными денатурирующими факторами являются: кислотность

среды pH, органические раство-

рители (спирт, ацетон), мочевина, гуанидин гидрохлорид, детергенты. Органические растворители, мочевина и детергенты нарушают гидрофобные взаимодействия внутри белкового ядра, дестабилизируя его. Крайние значения pH вызывают изменения заряда полярных радикалов аминокислот и, как следствие, электростатическое отталкивание между участками белковой цепи, разрыв водородных связей и общую утрату третичной структуры молекулой белка.

Третичная структура белка определяется его первичной структурой. Это доказывается тем, что некоторые белки денатурируют обратимо, т.е. способны к восстановлению нативной конформации — ренатурации. Классический пример: рибонуклеаза А полностью денатурирует в растворе мочевины, однако после удаления мочевины денатурированная молекула этого фермента восстанавливает свою первоначальную структуру и каталитическую активность. При этом восстанавливаются даже дисульфидные связи.

Функции белков в организме

Белки принимают участие абсолютно во всех жизненно важных процессах, таких как обмен веществ, рост, развитие организма и репродуктивная функция.

Основные функции белков в организме

  • Формирование мышечных волокон.Аминокислоты представляют собой маленькие «кирпичики», которые являются основой для роста мышц, хрящей, волос и ногтей.
  • Сортивление инфекциям.В ответ на попадание в организм чужеродных белков и микроорганизмов (инфекции, вирусы), образуются особые белки-антитела, которые связываются с «плохими» белками и обезвреживают их.
  • Поддержка хорошего гормонального фона.Входя в состав большинства гормонов, белки участвуют в нормализации процесса обмена веществ (ускоряя его на 30%), регулируют уровень сахара в крови (гормон инсулин) и способствуют синтезу гликогена.
  • Ускорение обмена веществ.Белки ускоряют биохимические процессы, происходящие в клетках. На примере бодибилдинга это значит, что тело быстрее становится рельефным.
  • Энергообмен.Белки участвуют в пищеварительном процессе и энергетическом обмене. При распаде 1 г белка выделяется 18 кДж энергии. Однако в качестве источника энергии белки используются организмом только тогда, когда исчерпаны основные источники (углеводы и жиры).
  • Доставка питательных веществ.Протеины участвуют в транспортировке кислорода, некоторых витаминов, минералов, углеводов, жиров, гормонов и других веществ. Они переносят кислород ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносят углекислый газ.

После попадания внутрь, белки начинают расщепляться в желудочно-кишечном тракте (благодаря ферментам) до более простых соединений — аминокислот.

Затем они всасываются стенками кишечника, попадают кровеносную систему и транспортируются ко всем органам и тканям в нашем организме.

Строение белков

Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.

Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.

При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-NH2). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.

Самое читаемое

Состав заменимых и незаменимых аминокислот

Их функцией является участие в биосинтезе белка. Любой белок расщепляется на аминокислоты внутри пищеварительного тракта человека. В природе существует примерно 200 пептидов, но для построения биологических организмов необходимы только 20 из них. Все аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые. В ряде случаев можно выделить условно заменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты – это группа аминокислот, которые потребляются с продуктами питания, но при этом также производятся внутри тела человека из других веществ. Среди них выделяют:

  • аланин – мономер большого числа белков, участвующей в глюкогенезе, превращаясь в глюкозу в печени. Регулирует метаболические процессы в теле человека;
  • аргинин – аминокислота, которая синтезируется в теле взрослого, но не образуется в организме ребенка. Участвует в системе синтеза гормона роста и других. Кроме данной аминокислоты в организме не существует соединений, способных переносить азот. Способствует увеличению мышечной массы, за счет снижения жировой;
  • аспарагин – пептид азотного обмена. В совокупности с ферментами дает возможность отщеплять аммониак и превращаться в аспарагиновую кислоту.;
  • аспаргиновая кислота — участвует в создании иммуноглобулинов и деактивации аммиака. Способствует восстановлению при дисбалансе в работе нервной системы и сердечного цикла
  • гистидин – используется для лечения болезней кишечника и профилактики СПИДа. Снижает негативное воздействие стрессовых факторов на организм;
  • глицин является веществом нейромедиатором. Имеет мягкое успокоительное действие;
  • глутамин входит в состав гемоглобина, стимулирует метаболизм в центральной нервной системе;
  • глютаминовая кислота – регулирует работу периферической нервной системы;
  • пролин входит в состав всех протеинов, особенно эластина и коллагена;
  • серин представляет собой аминокислоту, содержащуюся в нейронах головного мозга. Способствует образованию и высвобождению энергии. Образуется из глицина;
  • тирозин входит в состав тканей животных и растений. Иногда восстанавливается из фенилаланина;
  • цистеин является компонентом кератина. Входит в группу антиоксидантов, иногда воспроизводится из серина.

Попробуй обратиться за помощью к преподавателям

В перечне приведен неполный список функций аминокислот, который может быть дополнен.

Незаменимые аминокислоты — это группа аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме человека. Их можно получить только с пищей, употребляя различные продукты.

К ним относятся:

  • валин, повышающий координацию работы мышц, позволяющий обеспечить устойчивость организма к колебанию температур;
  • изолейцин или естественный анаболик, насыщающий мышц энергией;
  • лейцин – регулятор всех метаболических процессов. Строитель структуры белка. Все три вышеописанные аминокислоты входят в комплекс BCAA. Он очень важен для спортсменов. Эти вещества значительно увеличивают мышечную массу, снижают уровень развития ПЖК (в допустимых пределах). Обеспечивают поддержание гомеостаза при высоком уровне физических нагрузок;
  • лизин ускоряет регенерацию тканей, вырабатывает гормоны, ферменты и антитела. Способствует повышению прочности сосудов. Входит в состав коллагена;
  • метионин участвует в синтезе холина, уменьшает содержание жира в печени;
  • треонин укрепляет сухожилия и зубную эмаль;
  • триптофан регулирует эмоциональное состояние, способствует лечению психических расстройств личности;
  • фениалалнин регулирует деятельность кожных покровов, снижая их пигментацию, способствует достижению водно – солевого баланса в верхних слоях кожи.

Задай вопрос специалистам и получи ответ уже через 15 минут!

Сообщить об опечатке

Обмен веществ

Выше уже было многое рассказано про физико-химические свойства белков. Об их роли в обмене веществ тоже нужно упомянуть.

Есть аминокислоты, являющиеся незаменимыми, поскольку они не синтезируются живыми организмами. Млекопитающие сами получают их из пищи. В процессе ее переваривания белок разрушается. Начинается этот процесс с денатурации, когда его помещают в кислотную среду. Затем – гидролиз, в котором участвуют ферменты.

Определенные аминокислоты, которые в итоге получает организм, участвуют в процессе синтеза белков, свойства которых необходимы для его полноценного существования. А оставшаяся часть перерабатывается в глюкозу – моносахарид, являющийся одним из основных источников энергии. Белок очень важен в условиях диет или голодания. Если он не будет поступать вместе с едой – организм начнет «есть себя» — перерабатывать собственные белки, особенно мускульные.

Классификация по структурным признакам

Простые
белки — белки, структура которых
представлена только полипептидной
цепью (белки, которые при гидролизе
расщепляются исключительно на
аминокислоты)

Альбумины
протамины

Глобулины
гистоны

Протеиноиды
склеропротеины

Сложные
белки 
белки, в состав которых наряду с белком
входит также небелковая компонента 
простетическая группа (белки, которые
при гидролизе расщепляются не только
на аминокислоты, но и небелковую часть
или продукты ее распада).

6.
Классификация по функциям

(см.
функции белков).

Классификация
простых и сложных белков

Классификация
простых белков


исторически сложившаяся классификация,
основана на различии ряда физико-химических
свойств.

I.
Альбумины.
Аминокислотный состав альбуминов
характеризуется высоким содержанием
отрицательно заряженных (кислых)
аминокислот 
глутамата и аспартата, на их долю
приходится около 20% всех аминокислот.

Молекулярная
масса 20000 
70000 дальтон. Альбумины хорошо растворимы
в воде и солевых растворах различных
концентраций, они осаждаются лишь в
насыщенном растворе сульфата аммония.

Альбумины
являются полианионными (кислыми) белками,
их ИЭТ находится в интервале рН 45.
Обладая большим отрицательным зарядом
в нейтральной и слабо щелочной среде,
альбумины характеризуются высокой
электрофоретической подвижностью.

Альбумины
широко распространены в природе. В
больших количествах они содержатся в
плазме крови и различных тканях человека.
На долю альбумина приходится более
половины (50 -60%) всех белков плазмы крови.

Основные
функции альбуминов плазмы крови 
осмотическая регуляция и транспорт.
Они обуславливают 75-80% онкотического
давления белков в крови. Благодаря
высокой адсорбционной способности
альбумины осуществляют транспорт
неэтерефицированных жирных кислот
(НЭЖК), а также билирубина и стероидных
гормонов.

Незаменимые аминокислоты

Мультикомпонентный протеин премиум-класса Вишня и шоколад

Незаменимые аминокислоты получили свое название потому, что они не вырабатываются организмом, входят в состав ТРНК и должны поступать в тело человека вместе с пищей.

  1. Гистин. Это вещество участвует в процессе кроветворения, отвечает за нормальный уровень гемоглобина. Также гистин необходим тогда, когда ткани человеческого тела повреждаются. Для обогащения организма этим веществом требуется есть молочные продукты, говядину, злаки.
  2. Метионин. Метионин контролирует уровень холестерина в организме, очищает стенки сосудов от холестериновых отложений, нормализует работу печени. Это вещество содержится в кунжутных семенах, бразильских орехах, пшеничной муке, курином мясе, арахисе, рисе, капусте, бобовых культурах.
  3. Треонин. Он активно участвует в синтезе коллагена и эластина, отвечает за здоровье и красоту кожи. Также благодаря треонину у человека вырабатывается иммунитет к тем или иным заболеваниям. Он обеспечивает здоровье зубов и соединительных тканей. Содержится в следующих продуктах: яйца, фисташки, творог, ржаная мука, рыба, курица, сыр, икра рыбная.
  4. Изолейцин. Непосредственный участник энергетических обменов в организме, также отвечает за общее самочувствие человека. Данную аминокислоту можно найти в куриных яйцах, абрикосах, бананах, бобовых, баклажанах, огурцах, сладком перце.
  5. Лейцин. Участвует в синтезе белка, который необходим для здоровья мышц. Также лейцин отвечает за стройность, препятствует лишнему образованию и откладыванию жира. Содержится в рыбе и морепродуктах, фисташках, индейке, твороге.
  6. Лизин. Регенерирует поврежденные ткани, оздоравливает опорно-двигательный аппарат. Есть в фасоли, баранине, курице, треске.
  7. Фениланин. Главная его задача – выработка гормона дофамина, который обеспечивает хорошее настроение. Его можно получить из сыра твердых сортов, молочных продуктов, тунца, мяса птицы.
  8. Триптофан. Триптофан обеспечивает человеку хорошее самочувствие и психологический комфорт, регулирует циклы сна и бодрствования. Он есть в винограде, помидорах, репчатом луке, брюкве, баклажанах.
  9. Валин. Благодаря молекулам валина хорошо работает мозг, задействованы процессы памяти и мышления. Для этого нужно есть бурый рис, фундук, рыбу, яйца, зерновые культуры.

Диета для пресса: что нужно есть при прокачке заветных кубиков

Цена витамина в ампулах

Препарат «Пиридоксин» дешевый, стоит от 30 до 40 рублей.

Сколько аминокислот входит в состав белков?

В состав белков входят следующие незаменимые аминокислоты:

  1. Лейцин, нужный для набора мышечной массы и контроля массы тела.
  2. Изолейцин, стимулирующий выделение энергии.
  3. Лизин, отвечающий за укрепление иммунитета и повышение защитных сил организма.
  4. Фенилаланин, обеспечивающий правильную работу центральной нервной системы.
  5. Метионин, ответственный за эффективное и быстрое сжигание подкожного жира.
  6. Треонин, оказывающий положительное влияние на центральную нервную систему.
  7. Триптофан, формирующий полезные для жизнедеятельности гормоны.
  8. Валин, ускоряющий процессы обмена веществ.

Также белок образуют несколько заменимых аминокислот. К ним относятся:

  1. Аланин, необходимый для процессов углеводного обмена и выведения из организма токсических веществ.
  2. Аспарагиновая кислота, обеспечивающая человеку энергичность и прилив бодрости.
  3. Аспарагин, обеспечивающий работу центральной нервной системы и головного мозга.
  4. Гистидин, вырабатывающий кровяные тельца красного цвета.
  5. Серин, отвечающий за правильную и эффективную работу головного мозга и за протекание когнитивных процессов.
  6. Цистеин, подающий в организм кератин.
  7. Аргинин, оздоравливающий кожу, кости, мышечную ткань и сухожилия.
  8. Глютаминовая кислота, без которой невозможна нормальная работа головного и спинного мозга.
  9. Глютамин, предотвращающий атрофию мышечных волокон.
  10. Глицин, ускоряющий процессы свертываемости крови.
  11. Пролин, стимулирующий выработку коллагена.
  12. Тирозин, поддерживающий в норме аппетит и артериальное давление.

Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

АК
с неполярными
Rрадикалы,
имеющие алифатические углеводородные
цепи (радикалы ала, вал, лей, изо, про и
мет) и ароматические кольца (радикалы
фен и три).

АК
с полярными незаряженными
Rэти
радикалы
лучше, чем гидрофобные радикалы,
растворяются в воде, т.к. в их состав
входят полярные функциональные группы,
образующие водородные связи с водой. К
ним относят сер, тре и тир, имеющие
гидроксильные группы, асн и глн, содержащие
амидные группы, и цис с его тиольной
группой.

Цистеин
и тирозин содержат соответственно
тиольную и гидроксильную группы,
способные к диссоциации с образованием
Н+,
но при рН около 7,0, поддерживаемого в
клетках, эти группы практически не
диссоциируют.

АК
с полярными отрицательно заряженными
R:
о
тносят
асн и глн аминокислоты, имеющие в радикале
дополнительную карбоксильную группу,
при рН около 7,0 диссоциирующую с
образованием СОО- и
Н+.
Следовательно, радикалы данных аминокислот
— анионы. Ионизированные формы глутаминовой
и аспарагиновой кислот называют
соответственно глутаматом и аспартатом.

АК
с полярными положительно заряженными
R

α-Аминокислоты
могут ковалентно связываться друг с
другом с помощью пептидных связей.
Пептидная связь образуется между
α-карбоксильной группой одной аминокислоты
и α-аминогруппой другой, т.е. является
амидной связью. При этом происходит
отщепление молекулы воды.

1.
Строение пептида.
Количество
аминокислот в составе пептидов может
сильно варьировать. Пептиды, содержащие
до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто
в названии таких молекул указывают
количество входящих в состав олигопептида
аминокислот: трипептид, пентапептид,
окгапептид и т.д.

Пептиды,
содержащие более 10 аминокислот,
называют «полипептиды», а
полипептиды, состоящие из более чем 50
аминокислотных остатков, обычно называют
белками. Однако эти названия условны,
так как термин «белок» часто
употребляют для обозначения полипептида,
содержащего менее 50 аминокислотных
остатков. Например, гормон глюкагон,
состоящий из 29 аминокислот, называют
белковым гормоном.

Мономеры
аминокислот, входящих в состав белков,
называют «аминокислотные
остатки».
 Аминокислотный
остаток, имеющий свободную аминогруппу,
называется N-концевым и пишется слева,
а имеющий свободную α-карбоксильную
группу — С-концевым и пишется справа.
Пептиды пишутся и читаются с N-конца.
Цепь повторяющихся атомов в полипептидной
цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный
остов»
.

При
названии полипептида к сокращённому
названию аминокислотных остатков
добавляют суффикс -ил, за исключением
С-концевой аминокислоты. Например,
тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается
как серилглицилпролилаланин.

Пептидная
связь, образуемая иминогруппой пролина,
отличается от других пептидных связей,
так как атом азота пептидной группы
связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды
различаются по аминокислотному составу,
количеству и порядку соединения
аминокислот

3
Первичная структура белков. Пептидная
связь, ее характеристика (прочность,
кратность, компланарность, цис- ,транс-
изомерия). Значение первичной структуры
для нормального функционирования белков
(на примере гемоглобина S).

Первичная
структура

— понятие, обозначающее последовательность
амино­кислотных остатков в белке
Пептидная связь — основной вид связи,
опреде­ляющий первичную структуру
Возможно и присутствие дисульфидных
связей между двумя остатками цистеина
в одной полипептидной цепи с образованием
цистина Такая же связь (дисульфидный
мостик) может возникать и между остатка­ми
цистеина, принадлежащими разным
полипептидным цепям в белковой молекуле,
сополимерном образовании.

Аминокислотные
остатки в пептидной цепи белков чередуются
не случайным образом, а расположены в
определённом порядке. Линейную
последовательность аминокислотных
остатков в полипептидной цепи
называют «первичная
структура белка».

Первичная
структура каждого индивидуального
белка закодирована в участке ДНК,
называемом геном. В процессе синтеза
белка информация, находящаяся в гене,
сначала переписывается на мРНК, а затем,
используя мРНК в качестве матрицы, на
рибосоме происходит сборка первичной
структуры белка.

Каждый
из 50 000 индивидуальных белков организма
человека имеет уникальную для данного
белка первичную структуру. Все молекулы
данного индивидуального белка имеют
одинаковое чередование аминокислотных
остатков в белке, что в первую очередь
отличает данный индивидуальный белок
от любого другого

Лучшее за неделю

Шпинат — полезные свойства и противопоказания, как употреблять в пищу

Соленая форель: полезна ли?

Навигация

Инструменты

  • Ссылки сюда
  • Связанные правки
  • Спецстраницы
  • Версия для печати
  • Постоянная ссылка
  • Сведения о странице
  • Цитировать страницу

Польза и вред от использования

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Оцените статью
Рейтинг автора
5
Материал подготовил
Андрей Измаилов
Наш эксперт
Написано статей
116
Добавить комментарий